Cellobiosio deidrogenasi (accettore)

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cellobiosio deidrogenasi (accettore)
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Numero EC1.1.99.18
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
cellobioso:accettore 1-ossidoreduttasi
Altri nomi
cellobioso deidrogenasi; cellobioso ossidoreduttasi; Phanerochaete chrisosporium cellobioso ossidoreduttase; CBOR; cellobioso ossidasi; cellobioso:ossigeno 1-ossidoreduttasi; CDH; cellobioso:(accettore) 1-ossidoreduttasi
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La cellobiosio deidrogenasi (accettore) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

cellobiosio + accettore cellobiono-1,5-lattone + accettore ridotto

Il 2,6-dicloroindofenolo può agire come accettore. Agisce anche, sebbene molto lentamente, sui cello-oligosaccaridi, sul lattosio e sul D-glicosil-1,4-β-D-mannosio. Include anche la cellobiosio deidrogenasi (chinone) (numero EC 1.1.5.1[1]), che è un prodotto idrolitico di questo enzima. L'enzima proveniente dal fungo bianco Phanerochaete chrisosporium è inusuale che abbia due domini di redoxina, uno contenente una flavina ed l'altro un gruppo protoeme. Trasferisce equivalenti ridotti dal cellobiosio a due tipi di accettori redox: ossidanti a due elettroni, tra cui le sonde redox, benzochinoni e ossigeno molecolare, e ossidanti ad un elettrone, tra cui le specie di semichinone, complessi del ferro(II) e l'accettore citocromo c [9].

  1. ^ (EN) 1.1.5.1, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
  • Ayers, A.R., Ayers, S.B. and Eriksson, K.-E., Cellobiose oxidase, purification and partial characterization of a hemoprotein from Sporotrichum pulverulentum, in Eur. J. Biochem., vol. 90, 1978, pp. 171–181, Entrez PubMed 710416.
  • Hallberg, B.M., Henriksson, G., Pettersson, G. and Divne, C., Crystal structure of the flavoprotein domain of the extracellular flavocytochrome cellobiose dehydrogenase, in J. Mol. Biol., vol. 315, 2002, pp. 421–434, Entrez PubMed 11786022.
  • Baminger, U., Subramaniam, S.S., Renganathan, V. and Haltrich, D., Purification and characterization of cellobiose dehydrogenase from the plant pathogen Sclerotium (Athelia) rolfsii, in Appl. Environ. Microbiol., vol. 67, 2001, pp. 1766–1774, Entrez PubMed 11282631.
  • Habu, N., Samejima, M., Dean, J.F. and Eriksson, K.E., Release of the FAD domain from cellobiose oxidase by proteases from cellulolytic cultures of Phanerochaete chrysosporium, in FEBS Lett., vol. 327, 1993, pp. 161–164, Entrez PubMed 8392950.
  • Dekker, R.F.H., Cellobiose dehydrogenase produced by Monilia sp, in Methods Enzymol., vol. 160, 1988, pp. 454–463.
  • Dekker, R.F.H., Induction and characterization of a cellobiose dehydrogenase produced by a species of Monilia, in J. Gen. Microbiol., vol. 120, 1980, pp. 309–316.
  • Coudray, M.-R., Canebascini, G. and Meier, H., Characterization of a cellobiose dehydrogenase in the cellulolytic fungus porotrichum (Chrysosporium) thermophile, in Biochem. J., vol. 203, 1982, pp. 277–284, Entrez PubMed 7103940.
  • Ayers, A.R. and Eriksson, K.-E., Cellobiose oxidase from Sporotrichum pulverulentum, in Methods Enzymol., vol. 89, 1982, pp. 129–135, Entrez PubMed 7144569.
  • Mason, M.G., Nicholls, P., Divne, C., Hallberg, B.M., Henriksson, G. and Wilson, M.T., The heme domain of cellobiose oxidoreductase: a one-electron reducing system, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 1604, 2003, pp. 47–54, Entrez PubMed 12686420.
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