Bombesina
| Bombesina | |
|---|---|
 | |
| Caratteristiche generali | |
| Formula bruta o molecolare | C71H110N24O18S |
| Massa molecolare (u) | 1619,85 |
| Numero CAS | |
| PubChem | 101835328, 16133800, 16201612 e 91898967 |
| DrugBank | DBDB11724 |
| SMILES | CSCCC(NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(Cc1cnc[nH]1)NC(=O)CNC(=O)C(NC(=O)C(C)NC(=O)C(Cc1c[nH]c2ccccc12)NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CC(N)=O)NC(=O)CNC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CCCNC(=N)N)NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C1CCC(=O)N1)C(C)C)C(N)=O |
| Indicazioni di sicurezza | |
| Frasi H | --- |
| Consigli P | ---[1] |
La bombesina è un peptide microsinaptico, appartenente alla famiglia della bombesine, isolato per la prima volta a Roma dal gruppo di Vittorio Erspamer nel 1971 dalla pelle degli anfibi dell'ordine Anura Bombina bombina e Alytes obstetricans[2].
Classificazione
[modifica | modifica wikitesto]La bombesina appartiene in realtà a una famiglia di sostanze, chiamate bombesine, che si ritrovano negli anfibi. Queste possono essere raggruppate in tre classi:
- bombesine vere e proprie
- litorine (o ranatensine)
- fillolitorine
Struttura
[modifica | modifica wikitesto]Ogni membro della famiglia delle Bombesine ha un residuo di leucina nella penultima posizione. Le ranatensine hanno una Fenilalanina nella penultima posizione, mentre nelle fillolitorine, il terzo residuo dal Dominio C-terminale è una serina.
Bombesine vere e proprie
[modifica | modifica wikitesto]Le bombesine vere e proprie sono caratterizzate dall'eptapeptide
C-terminale-Trp-Ala-Val-Gly-His-Leu--Met-N-terminale.
Il polipeptide bombesina è composto da 14 aminoacidi con sequenza: C-terminale-Glu-Gln-Arg-Leu-Gly-Asn-Gln-Trp-Ala-Val-Gly-His-Leu-Met-N-terminale[3].
Litorine (ranatensine)
[modifica | modifica wikitesto]Le litorine sono caratterizzate dall'eptapeptide
C-terminale-Trp-Ala-Val-(Thr)-Gly-His-Phe-Met-N-terminale[4].
Fillolitorine
[modifica | modifica wikitesto]Le fillolitorine sono caratterizzate dall'eptapeptide terminale
C-terminale-Trp-Ala-Val-Gly-Ser-Phe-(Leu)-Met-N-terminale[5].
Analoghi nei mammiferi
[modifica | modifica wikitesto]Le bombesine sono ormoni degli anfibi. Eccetto per le fillolitorine, esistono anche omologhi delle bombesine nei mammiferi[6]:
- il peptide di rilascio della gastrina (gastrin releasing peptides, GRP) corrispettivi nei mammiferi delle bombesine vere e proprie
- la neuromedina B corrispettivo nei mammiferi delle litorine (ranatensine)
Meccanismo d'azione
[modifica | modifica wikitesto]Agisce attivando i recettori BBR1, BBR2 e BBR3[7] accoppiati alla proteina G nel cervello e nel tratto gastrointestinale (dove stimolano il rilascio di gastrina).
Effetti clinici
[modifica | modifica wikitesto]- inibizione dell'assunzione di cibo (come la colecistochinina, è una delle principali molecole che controllano il senso della fame[8].)
- contrattilità della muscolatura liscia[9].
- secrezione esocrina ed endocrina
- termoregolazione
- regolazione della pressione arteriosa
- regolazione degli zuccheri e della crescita cellulare
- fattore di crescita per cellule normali e tumorali polmonari a piccole cellule
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ Sigma Aldrich; rev. del 09.01.2013 riferita all'acetato idrato
- ^ Erspamer V, Melchiorri P, Proceedings: Amphibian skin polypeptides active on the gut, in J Endocrinol., vol. 70, n. 1, 1976 Jul, pp. 12P-13P, PMID 932596.
- ^ Krane IM, Naylor SL, Helin-Davis D, Chin WW, Spindel ER, Molecular cloning of cDNAs encoding the human bombesin-like peptide neuromedin B. Chromosomal localization and comparison to cDNAs encoding its amphibian homolog ranatensin, in J Biol Chem., vol. 263, n. 26, 1988 Sep 15, pp. 13317-23, PMID 2458345.
- ^ Endean R, Erspamer V, Falconieri Erspamer G, Improta G, Melchiorri P, Negri L, Sopranzi N, Parallel bioassay of bombesin and litorin, a bombesin-like peptide from the skin of Litoria aurea, in Br J Pharmacol, vol. 55, n. 2, 1975 Oct, pp. 213-9, PMID 1201379.
- ^ Erspamer V, Melchiorri P, Falconieri Erspamer G, Montecucchi PC, de Castiglione R, Phyllomedusa skin: a huge factory and store-house of a variety of active peptides, in Peptides, vol. 6, Suppl 3, 1985, pp. 7-12, PMID 3868775.
- ^ Ohki-Hamazaki H, Iwabuchi M, Maekawa F, Development and function of bombesin-like peptides and their receptors, in Int J Dev Biol., vol. 49, n. 2-3, 2005, pp. 293-300, PMID 15906244.
- ^ Merali Z, Bédard T, Andrews N, Davis B, McKnight AT, Gonzalez MI, Pritchard M, Kent P, Anisman H, Bombesin receptors as a novel anti-anxiety therapeutic target: BB1 receptor actions on anxiety through alterations of serotonin activity, in J Neurosci, vol. 26, n. 41, 2006 Oct 11, pp. 10387-96, PMID 17035523.
- ^ Merali Z, McIntosh J, Kent P, Michaud D, Anisman H, Aversive and appetitive events evoke the release of corticotropin-releasing hormone and bombesin-like peptides at the central nucleus of the amygdala, in J Neurosci., vol. 18, n. 12, 1998 Jun 15, pp. 4758-66, PMID 9614249.
- ^ Ohki-Hamazaki et al., Op.Cit., PMID 15906244
Collegamenti esterni
[modifica | modifica wikitesto]- (EN) bombesin, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.
