5-amminolevulinato deidratasi
| 5-amminolevulinato deidratasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 4.2.1.24 |
| Classe | Liasi |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La 5-amminolevulinato deidratasi (porfobilinogeno sintasi) è un enzima citosolico che catalizza la reazione tra due molecole di acido 5-aminolevulinico per formare porfobilinogeno, il che rappresenta la seconda tappa del processo biosintetico dell'eme. È una proteina con peso di 280 KDa costituita da otto subunità, di cui quattro interagiscono con l'acido 5-aminolevulinico. L'ALA deidratasi è un enzima zinco-dipendente. È inibito da molti metalli pesanti e particolarmente dal piombo, ed infatti, in caso di avvelenamento da piombo, l'acido 5-aminolevulinico si accumula nell'organismo senza essere trasformato in porfobilinogeno proprio a causa dell'inibizione di questo enzima.
Bibliografia
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Voci correlate
[modifica | modifica wikitesto]Collegamenti esterni
[modifica | modifica wikitesto]- (EN) ALAD, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.
