Catalisi rotazionale
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La catalisi rotazionale è il meccanismo catalitico dell'enzima ATP sintasi nella sintesi di ATP. È stato proposto da Paul Boyer agli inizi degli anni ottanta[1][2] e dimostrato sperimentalmente da Masasuke Yoshida e Kazuhiko Kinosita Jr nel 2002.[3]
L'energia liberata nella catena respiratoria dal gradiente protonico transmembrana viene utilizzata per indurre la rotazione delle subunità di ATP sintasi: l'energia meccanica così prodotta si traduce in un cambiamento conformazionale delle subunità stesse che determina i cicli di catalisi.
La scoperta del meccanismo rotazionale ha fatto seguito all'ipotesi chemiosmotica proposta da Peter D. Mitchell nel 1961, secondo la quale l'energia liberata dal gradiente protonico transmembrana porterebbe alla sintesi di ATP tramite un accoppiamento conformazionale.[4]
Meccanismo
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Il funzionamento è:
- La subunità polipeptidica F1 è direttamente responsabile della sintesi di ATP; è costituita da 3 subunità proteiche α e 3 subunità proteiche β, organizzate in dimeri α-β disposte come gli spicchi di un'arancia. Al centro vi è la subunità γ che si collega alla struttura della porzione Fo. Associate a F1 vi sono altre subunità, δ ed ε.
- La subunità polipeptidica Fo attraversa la membrana mitocondriale interna, nel caso degli eucarioti, o la membrana cellulare, nel caso dei procarioti. Essa costituisce il canale per il passaggio degli ioni H+ (o protoni), i quali forniscono l'energia necessaria alla sintesi di ATP.
- La porzione Fo è costituita da una subunità a, 2 subunità b e 10 subunità c organizzate queste ultime come un mazzetto di fiammiferi. Il passaggio dei protoni attraverso il canale creato dalle subunità c della Fo determina la rotazione della subunità γ che a sua volta provoca il cambiamento conformazionale contemporaneo dei 3 dimeri α-β e la sintesi di ATP.
- Sulla porzione F1 vi sono 3 siti attivi che catalizzano a turno la sintesi di ATP: uno di questi siti si trova in conformazione β-ATP (che lega ATP), un altro in β-ADP e l'ultimo sito in β-vuoto (incapace di legare ATP). La forza motrice protonica provoca la rotazione dell'asse centrale c che entra in contatto con le subunità β. Ciò causa una modifica conformazionale cooperativa in cui il sito β-ATP viene convertito in β-vuoto rilasciando ATP; quindi il sito β-vuoto passa in conformazione β-ADP che lega debolmente ADP e gruppo fosfato dal solvente e per ultimo il sito β-ADP viene convertito nella conformazione β-ATP a promuovere la condensazione di ADP e Pi.
Termodinamica
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Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ Rosen G, Gresser M, Vinkler C, Boyer PD, Assessment of total catalytic sites and the nature of bound nucleotide participation in photophosphorylation (PDF), in J Biol Chem, vol. 254, n. 21, 1979, pp. 10654-10661, PMID 500602. URL consultato il 13 aprile 2021 (archiviato dall'url originale il 25 marzo 2020).
- ^ Gresser MJ, Myers A, Boyer PD, Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model. (PDF), in J Biol Chem, vol. 257, n. 20, 1982, p. 12030-12038, PMID 6214554. URL consultato il 4 maggio 2013 (archiviato dall'url originale il 16 novembre 2017).
- ^ Nishio K,, Iwamoto-Kihara A, Yamamoto A, Wada Y, Futai M., Subunit rotation of ATP synthase embedded in membranes: a or beta subunit rotation relative to the c subunit ring, in Proc Natl Acad Sci U S A., vol. 99, n. 21, 2002, pp. 13448-13452, DOI:10.1073/pnas.202149599.
- ^ Mitchell P, Chemiosmotic coupling in oxidative and photosynthetic phosphorylation. 1966., in Biochim Biophys Acta., vol. 1807, n. 12, 2011, pp. 1507-1538, DOI:10.1016/j.bbabio.2011.09.018.
Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.
