I sindecani sono un gruppo di glicoproteine afferenti al gruppo dei proteoglicani e formate da uno scheletro proteico centrale, denominato core, unito a varie catene di glicosaminoglicano e di eparan solfato. I sindecani presentano un dominio extracellulare dove l'eparan solfato si lega ad altri glicani, un dominio transmembrana e un dominio intracellulare che può associarsi a svariate vie di segnalazione cellulare. Esistono quattro tipi di sindecano, numerati da 1 a 4, la cui catena proteica principale è costituita da 310, 201, 346 e 198 amminoacidi, rispettivamente. I sindecani fungono da recettori sulla superficie cellulare e hanno un importante ruolo nella trasduzione dei segnali biochimici che attivano processi di adesione cellulare, migrazione cellulare in altri tessuti (come nel caso della risposta infiammatoria), crescita ed organizzazione del citoscheletro. Il sindecano-1, chiamato anche CD138 (nome del cluster di differenziazione), viene espresso in grandi quantità dalle cellule neoplastiche dei soggetti affetti da mieloma multiplo.[1]
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ (EN) Carey, D. J., Syndecans: multifunctional cell-surface co-receptors, in Biochem. J., 327 (pt. 1), 1997, pp. 1-16, PMID 9355727. URL consultato il 6 aprile 2023.
