In biologia strutturale, il protomero è l'unità strutturale di una proteina oligomerica. È la più piccola unità composta da almeno due catene proteiche diverse che formano un etero-oligomero più grande in associazione a due o più copie di questa unità.
Il termine fu introdotto da Chetverin[1] per rendere non ambigua la nomenclatura nell'enzima Na+/K+-ATPasi. Quest'ultimo è composto da due subunità: una grande subunità catalitica α e una più piccola subunità glicoproteica β (oltre a un proteolipide chiamati subunità γ). All'epoca non era chiaro come funzionassero insieme. Inoltre, quando si parlava di dimero, non era chiaro se ci si riferisse ad αβ o a (αβ)2. Chetverin suggerì di classificare αβ come protomero e (αβ)2 come diprotomero.
I protomeri di solito si organizzano secondo una simmetria ciclica per formare simmetrie a gruppo puntuale chiuso.
In chimica, un protomero è una molecola che mostra tautomerismo per la posizione di un protone.[2][3]
Esempi
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L'emoglobina è un eterotetramero composto da quattro subunità (due α e due β). Dal punto di vista strutturale e funzionale, la molecola è meglio descritta come (αβ)2, ovvero un dimero di due αβ-protomeri, cioè un diprotomero.[4]
L'aspartato carbammiltransferasi ha una composizione di subunità α6β6. I sei six αβ-protomeri sono disposti seconda una simmetria D3.
I capsidi virali sono spesso composti di protomeri. Il protomero nei virus rappresenta la catena polipeptidica ripiegata facente parte della composizione del capside andando a determinarne la forma. Il modo in cui si dispongono formano un capside ad icosaedro o a spirale.
Esempi in chimica comprendono la tirosina e l'acido 4-amminobenzoico. Il primo può essere deprotonato per formare anioni di carbossilato e fenossido[5] e il secondo può essere protonato in gruppi aminici o carbossile.[6]
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ A.B. Chetverin, Evidence for a diprotomeric structure of Na, K-ATPase: Accurate determination of protein concentration and quantitative end-group analysis, in FEBS Lett, vol. 196, 1986, pp. 121–125, DOI:10.1016/0014-5793(86)80225-3, PMID 3002859.
- ^ (EN) Priscila M. Lalli, Bernardo A. Iglesias e Henrique E. Toma, Protomers: formation, separation and characterization via travelling wave ion mobility mass spectrometry: Protomers: separation by TWIM and characterization by post-TWIM CID, in Journal of Mass Spectrometry, vol. 47, n. 6, 2012-06, pp. 712–719, DOI:10.1002/jms.2999. URL consultato l'11 luglio 2022.
- ^ Cris Lapthorn, Trevor J. Dines e Babur Z. Chowdhry, Can ion mobility mass spectrometry and density functional theory help elucidate protonation sites in 'small' molecules?, in Rapid communications in mass spectrometry: RCM, vol. 27, n. 21, 15 novembre 2013, pp. 2399–2410, DOI:10.1002/rcm.6700. URL consultato l'11 luglio 2022.
- ^ E. Buxbaum, Fundamentals of protein structure and function, New York, Springer, 2007, pp. 105–120, ISBN 978-0-387-26352-6.
- ^ (EN) Zhixin Tian, Xue-Bin Wang e Lai-Sheng Wang, Are Carboxyl Groups the Most Acidic Sites in Amino Acids? Gas-Phase Acidities, Photoelectron Spectra, and Computations on Tyrosine, p -Hydroxybenzoic Acid, and Their Conjugate Bases, in Journal of the American Chemical Society, vol. 131, n. 3, 28 gennaio 2009, pp. 1174–1181, DOI:10.1021/ja807982k. URL consultato l'11 luglio 2022.
- ^ (EN) Jacob Schmidt, Matthew M. Meyer e Ivan Spector, Infrared Multiphoton Dissociation Spectroscopy Study of Protonated p -Aminobenzoic Acid: Does Electrospray Ionization Afford the Amino- or Carboxy-Protonated Ion?, in The Journal of Physical Chemistry A, vol. 115, n. 26, 7 luglio 2011, pp. 7625–7632, DOI:10.1021/jp203829z. URL consultato l'11 luglio 2022.
