In spettrometria di massa la dissociazione per trasferimento elettronico (in lingua inglese electron transfer dissociation, ETD) è un metodo per frammentare ioni.[1][2]
È simile alla dissociazione per cattura elettronica, ETD induce frammentazione di cationi trasferendogli elettroni.
Frammentazione ETD
[modifica | modifica wikitesto]ETD non usa elettroni liberi ma radicali anioni:
- .[3]
![{\displaystyle [M+nH]^{n+}+A^{-}\to {\bigg [}[M+nH]^{(n-1)+}{\bigg ]}^{*}+A\to frammenti}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/ec748d04277429f854da86a4801898b23d90d356)
dove A è un anione.
Le rotture ETD sono casuali lungo lo scheletro peptidico (cosiddetti ioni c e z) mentre le catene laterali e le modificazioni come la fosforilazione sono lasciate intatte. Questa tecnica lavora bene solo per ioni con cariche alte (z>2), comunque rispetto alla dissociazione indotta da collisione (CID), ETD è più vantaggioso per i frammenti di peptidi lunghi o di proteine intere. Questo rende la tecnica importante per la proteomica top-down.
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ (EN) Syka JE, Coon JJ, Schroeder MJ, Shabanowitz J, Hunt DF, Peptide and protein sequence analysis by electron transfer dissociation mass spectrometry, in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 101, n. 26, 2004, pp. 9528–33, DOI:10.1073/pnas.0402700101, PMID 15210983.
- ^ (EN) Mikesh LM, Ueberheide B, Chi A, Coon JJ, Syka JE, Shabanowitz J, Hunt DF, The utility of ETD mass spectrometry in proteomic analysis, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 1764, n. 12, 2006, pp. 1811–22, DOI:10.1016/j.bbapap.2006.10.003, PMID 17118725.
- ^ (EN) McLuckey SA, Stephenson JL, <369::AID-MAS1>3.0.CO;2-J Ion/ion chemistry of high-mass multiply charged ions, in Mass spectrometry reviews, vol. 17, n. 6, 1998, pp. 369–407, DOI:10.1002/(SICI)1098-2787(1998)17:6<369::AID-MAS1>3.0.CO;2-J, PMID 10360331.