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Canale del potassio - Teknopedia
Vista dall'alto di uno ione potassio (in viola) in movimento attraverso un canale del potassio

Il canale del potassio, o meglio i vari tipi di canali del potassio, sono proteine integrali di membrana che formano canali ionici, che consentono il passaggio dei cationi del potassio (K+) attraverso la membrana plasmatica delle cellule. I canali del potassio sono il tipo più diffuso di canale ionico e si trovano in quasi tutti gli organismi viventi.[1] Formano pori selettivi per gli ioni potassio che si estendono sulle membrane cellulari. Inoltre, i canali del potassio sono presenti nella maggior parte dei tipi cellulari e controllano un'ampia varietà di funzioni cellulari.[2][3]

Funzioni

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I canali del potassio consentono il passaggio rapido e selettivo di ioni potassio secondo gradiente elettrochimico. Biologicamente, questi canali hanno la funzione di mantenere o ripristinare il potenziale di riposo in molte cellule.[4] Nelle cellule eccitabili, come i neuroni, l'efflusso di ioni potassio plasma il potenziale d'azione . Dal momento che contribuisce alla regolazione del potenziale d'azione del muscolo cardiaco, il malfunzionamento dei canali del potassio può causare aritmie. I canali del potassio sono anche coinvolti nel mantenimento del tono vascolare, e regolano processi cellulari, come la secrezione di ormoni ( ad esempio, il rilascio di insulina dalle beta-cellule del pancreas); per questo un loro malfunzionamento può portare a malattie quali il diabete.

Tipi di canali al potassio

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Esistono quattro classi principali di canali del potassio:

  • Canali del potassio attivati dal calcio - che si aprono in presenza di ioni calcio o altre molecole segnale.
  • Canali per il potassio rettificatori entranti - nei quali la corrente (cariche positive) passa più facilmente verso l'interno della cellula.
  • Canali del potassio tandem - che sono costitutivamente aperti e responsabili del potenziale di riposo delle cellule.
  • Canali del potassio voltaggio dipendenti - sono canali ionici voltaggio-dipendenti che si aprono o chiudono in risposta alle variazioni del voltaggio transmembrana.
Canali al potassio: funzioni, e farmacologia.[5]
Classe Sottoclasse Funzioni Bloccanti Attivatori
Canali attivati dal calcio
6TM & 1P
  • canali BK
  • canali SK
  • canali IK
  • inibizione in risposta al crescente calcio intracellulare
  • caribdotossina, iberiotossina
  • apamina
  • 1-EBIO
  • NS309
  • CyPPA
Canali rettificatori entranti
2TM & 1P
  • ROMK (Kir1.1)
  • riciclo e secrezione di potassio nei nefroni
  • Non selettivi: Ba2+, Cs+
  • nessuna
  • Regolati da GPCR (Kir3.x)
  • mediare l'effetto inibitorio di molti GPCR
  • Antagonisti GPCR
  • ifenprodil[6]
  • Agonisti GPCR
  • Canali del potassio ATP-sensibili (Kir6.x)
  • si chiudono quando la concentrazione di ATP è alta per promuovere l'escrezione di insulina
Canali tandem
4TM & 2P
  • Contribuire al potenziale di riposo
Canali voltaggio-dipendenti
6TM & 1P
  • hERG (Kv11.1)
  • KvLQT1 (Kv7.1)
  • ripolarizzazione potenziale d'azione
  • frequenza dei potenziali d'azione (disfunzioni provocano aritmia)
  • retigabina (Kv7)[23]

Struttura

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I canali per il potassio hanno una struttura tetramerica in cui quattro subunità proteiche identiche si associano per formare un complesso disposto attorno a un poro ionico centrale (un omotetramero). Alternativamente quattro subunità proteiche simili ma non identiche possono associarsi per formare complessi eterotetramerici. Tutte le subunità del canale del potassio hanno una struttura distintiva (P-loop) che si trova nella parte superiore del poro ed è responsabile della permeabilità selettiva al potassio.

Oltre 80 geni codificano nei mammiferi le subunità dei canali del potassio. Tuttavia, i canali del potassio più studiati per quanto riguarda la struttura molecolare sono quelli dei batteri. Utilizzando la cristallografia a raggi X, sono state acquisite informazioni su come gli ioni potassio passano attraverso questi canali e perché gli ioni sodio no.[24][25][26] Il Premio Nobel per la chimica 2003 è stato assegnato a Rod MacKinnon per il suo lavoro pionieristico in questo settore.[27]

Struttura cristallografica del batterica canale del potassio KcsA ( PDB : 1K4C ). In questa figura vengono visualizzate solo due delle quattro subunità del tetramero per motivi di chiarezza. La proteina è rappresentata in verde. Sono rappresentati i gruppi carbonilici e gli atomi della treonina (ossigeno = rosso, carbonio = verde). Gli ioni potassio (che occupano i siti S2 e S4) e gli atomi di ossigeno dell'acqua (S1 e S3) sono le sfere viola e rosse, rispettivamente.

Filtro di selettività

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I canali ionici del potassio rimuovono il guscio di idratazione dallo ione quando entra nel filtro di selettività. Il filtro di selettività è formato da una sequenza di cinque residui, TVGYG, all'interno del P-loop di ciascuna subunità. Questa sequenza è altamente conservata, con l'eccezione che un residuo isoleucina dei canali ionici eucarioti spesso è sostituito con un residuo di valina nei procarioti. La sequenza nella P-loop adotta una struttura unica, con gli atomi di ossigeno carbonilici elettronegativi allineati verso il centro del poro del filtro a formare un anti-prisma quadrato che solvata l'acqua intorno ad ogni sito di legame di potassio. Il filtro di selettività si apre verso il versante extracellulare, esponendo quattro ossigeni carbonilici in un residuo di glicina. Il successivo residuo verso il lato extracellulare della proteina è la carica negativa Asp80. Questo residuo insieme con i residui del filtro formano il poro che collega la cavità piena d'acqua nel centro della proteina con la soluzione extracellulare.[28]

Regione idrofobica

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Questa regione è utilizzata per neutralizzare l'ambiente intorno allo ione potassio in modo che non venga attratto da altre cariche. Inoltre, accelera la reazione.

Regolazione

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Rappresentazione grafica dei canali del potassio aperti e chiusi ( PDB : 1lnq e PDB : 1k4c ). Due canali batterici semplici sono messi a confronto, a destra osserviamo la struttura del canale "aperto" e la struttura "chiusa" a sinistra. In alto è presente il filtro (che seleziona ioni potassio), e in fondo il dominio gating (che controlla l'apertura e la chiusura del canale).

Il flusso di ioni attraverso il poro canale del potassio è regolata da due processi, il gating e l'inattivazione. Il gating è l'apertura o la chiusura del canale in risposta a stimoli, mentre l'inattivazione è la cessazione del flusso di corrente dal canale del potassio aperto, insieme alla perdita della capacità del canale di riprendere conduzione. Questi processi servono a regolare la conduttanza del canale, e ciascuno di essi può essere mediato da diversi meccanismi.

Generalmente, il gating è mediato da domini strutturali addizionali che rilevano gli stimoli e aprono il poro del canale. Questi domini rispondono agli stimoli aprendo fisicamente il cancello intracellulare del poro, consentendo agli ioni potassio di attraversare la membrana. Alcuni canali hanno più domini regolatori o proteine accessorie, che possono modulare la risposta allo stimolo. I meccanismi sono ancora oggetto di dibattito, ma per un certo numero di questi domini regolatori si conoscono le strutture, per esempio i settori RCK dei canali dei procarioti[29][30][31] e eucarioti,[32][33][34].

L'inattivazione avviene con il meccanismo detto modello ball and chain ovvero "palla al piede", in riferimento alla sfera di ferro che si assicurava alla caviglia dei carcerati per impedirne la fuga.[35] L'inattivazione comporta l'interazione del N-terminale del canale, o una proteina associata, con il poro, e comporta la sua occlusione. In alternativa, si pensa che l'inattivazione possa avvenire all'interno del filtro di selettività stesso, dove dei cambiamenti strutturali lo renderebbero non conduttivo.

Bloccanti

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I bloccanti dei canali del potassio inibiscono il flusso di ioni potassio attraverso il canale. Essi competono con il potassio nel filtro selettività o si legano fuori dal filtro occludendo la conduzione ionica. Un esempio di bloccanti sono gli ioni di ammonio quaternario, che si legano nel versante extracellulare o nella cavità centrale del canale.[36][37][38] Visto che bloccano la cavità centrale, gli ioni di ammonio quaternario sono noti anche come bloccanti dei canali aperti, perché il blocco richiede la preventiva apertura del cancello citoplasmatico.[39]

Gli ioni Bario possono bloccare le correnti dei canali del potassio,[40][41] legandosi con alta affinità all'interno del filtro di selettività.[42][43][44][45] Si pensa che questo stretto legame sia alla base della tossicità del bario, che inibisce l'attività del canale del potassio nelle cellule eccitabili.

In terapia i bloccanti dei canali del potassio, come la 4-aminopiridina e la 3,4-diamminopiridina, sono stati studiati per il trattamento di condizioni come la sclerosi multipla.[46] Agendo sui canali del potassio del cuore, queste molecole possono dare effetti collaterali che portano alla sindrome del QT lungo, una condizione pericolosa per la vita. Di conseguenza, tutti i nuovi farmaci sono testati preclinicamente per la sicurezza cardiaca.

Canali del potassio muscarinici

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Alcuni tipi di canali del potassio sono attivati da recettori muscarinici e sono chiamati canali del potassio muscarinici ( IKACH ). Questi canali sono eterotetrameri composti da due subunità GIRK1 e due subunità GIRK4.[47][48] Un esempio è dato dai canali del potassio nel cuore che, se attivati da segnali parasimpatici attraverso i recettori muscarinici M2, provocano una corrente uscente di potassio, che rallenta la frequenza cardiaca.[49][50]

Note

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  1. ^ (EN) Littleton JT, Ganetzky B, Ion channels and synaptic organization: analysis of the Drosophila genome, in Neuron, vol. 26, n. 1, 2000, pp. 35–43, DOI:10.1016/S0896-6273(00)81135-6, PMID 10798390.
  2. ^ (EN) Hille, Bertil, Chapter 5: Potassium Channels and Chloride Channels, in Ion channels of excitable membranes, Sunderland, Mass, Sinauer, 2001, pp. 131–168, ISBN 0-87893-321-2.
  3. ^ (EN) Jessell, Thomas M.; Kandel, Eric R.; Schwartz, James H., Chapter 6: Ion Channels, in Principles of Neural Science, 4th, New York, McGraw-Hill, 2000, pp. 105–124, ISBN 0-8385-7701-6.
  4. ^ Lim, Carmay; Dudev, Todor (2016). "Chapter 10. Potassium Versus Sodium Selectivity in Monovalent Ion Channel Selectivity Filters". In Astrid, Sigel; Helmut, Sigel; Roland K.O., Sigel. The Alkali Metal Ions: Their Role in Life. Metal Ions in Life Sciences. 16. Springer. pp. 325–347.
  5. ^ Rang, HP, Pharmacology, Edinburgh, Churchill Livingstone, 2003, p. 60, ISBN 0-443-07145-4.
  6. ^ Kobayashi T, Washiyama K, Ikeda K, Inhibition of G protein-activated inwardly rectifying K+ channels by ifenprodil, in Neuropsychopharmacology, vol. 31, n. 3, Mar 2006, pp. 516–24, DOI:10.1038/sj.npp.1300844, PMID 16123769.
  7. ^ a b c d e f Enyedi P, Czirják G, Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels, in Physiological Reviews, vol. 90, n. 2, Apr 2010, pp. 559–605, DOI:10.1152/physrev.00029.2009, PMID 20393194.
  8. ^ a b c d e f Lotshaw DP, Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels, in Cell Biochemistry and Biophysics, vol. 47, n. 2, 2007, pp. 209–56, DOI:10.1007/s12013-007-0007-8, PMID 17652773.
  9. ^ Fink M, Lesage F, Duprat F, Heurteaux C, Reyes R, Fosset M, Lazdunski M, A neuronal two P domain K+ channel stimulated by arachidonic acid and polyunsaturated fatty acids, in The EMBO Journal, vol. 17, n. 12, Jun 1998, pp. 3297–308, DOI:10.1093/emboj/17.12.3297, PMC 1170668, PMID 9628867.
  10. ^ Goldstein SA, Bockenhauer D, O'Kelly I, Zilberberg N, Potassium leak channels and the KCNK family of two-P-domain subunits, in Nature Reviews. Neuroscience, vol. 2, n. 3, Mar 2001, pp. 175–84, DOI:10.1038/35058574, PMID 11256078.
  11. ^ Sano Y, Inamura K, Miyake A, Mochizuki S, Kitada C, Yokoi H, Nozawa K, Okada H, Matsushime H, Furuichi K, A novel two-pore domain K+ channel, TRESK, is localized in the spinal cord, in The Journal of Biological Chemistry, vol. 278, n. 30, Jul 2003, pp. 27406–12, DOI:10.1074/jbc.M206810200, PMID 12754259.
  12. ^ Czirják G, Tóth ZE, Enyedi P, The two-pore domain K+ channel, TRESK, is activated by the cytoplasmic calcium signal through calcineurin, in The Journal of Biological Chemistry, vol. 279, n. 18, Apr 2004, pp. 18550–8, DOI:10.1074/jbc.M312229200, PMID 14981085.
  13. ^ Kindler CH, Yost CS, Gray AT, Local anesthetic inhibition of baseline potassium channels with two pore domains in tandem, in Anesthesiology, vol. 90, n. 4, Apr 1999, pp. 1092–102, DOI:10.1097/00000542-199904000-00024, PMID 10201682.
  14. ^ a b c Meadows HJ, Randall AD, Functional characterisation of human TASK-3, an acid-sensitive two-pore domain potassium channel, in Neuropharmacology, vol. 40, n. 4, Mar 2001, pp. 551–9, DOI:10.1016/S0028-3908(00)00189-1, PMID 11249964.
  15. ^ Kindler CH, Paul M, Zou H, Liu C, Winegar BD, Gray AT, Yost CS, Amide local anesthetics potently inhibit the human tandem pore domain background K+ channel TASK-2 (KCNK5), in The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics, vol. 306, n. 1, Jul 2003, pp. 84–92, DOI:10.1124/jpet.103.049809, PMID 12660311.
  16. ^ Punke MA, Licher T, Pongs O, Friederich P, Inhibition of human TREK-1 channels by bupivacaine, in Anesthesia and Analgesia, vol. 96, n. 6, Jun 2003, pp. 1665–73, DOI:10.1213/01.ANE.0000062524.90936.1F, PMID 12760993.
  17. ^ Lesage F, Guillemare E, Fink M, Duprat F, Lazdunski M, Romey G, Barhanin J, TWIK-1, a ubiquitous human weakly inward rectifying K+ channel with a novel structure, in The EMBO Journal, vol. 15, n. 5, Mar 1996, pp. 1004–11, PMC 449995, PMID 8605869.
  18. ^ Duprat F, Lesage F, Fink M, Reyes R, Heurteaux C, Lazdunski M, TASK, a human background K+ channel to sense external pH variations near physiological pH, in The EMBO Journal, vol. 16, n. 17, Sep 1997, pp. 5464–71, DOI:10.1093/emboj/16.17.5464, PMC 1170177, PMID 9312005.
  19. ^ Reyes R, Duprat F, Lesage F, Fink M, Salinas M, Farman N, Lazdunski M, Cloning and expression of a novel pH-sensitive two pore domain K+ channel from human kidney, in The Journal of Biological Chemistry, vol. 273, n. 47, Nov 1998, pp. 30863–9, DOI:10.1074/jbc.273.47.30863, PMID 9812978.
  20. ^ Meadows HJ, Benham CD, Cairns W, Gloger I, Jennings C, Medhurst AD, Murdock P, Chapman CG, Cloning, localisation and functional expression of the human orthologue of the TREK-1 potassium channel, in Pflügers Archiv, vol. 439, n. 6, Apr 2000, pp. 714–22, DOI:10.1007/s004240050997, PMID 10784345.
  21. ^ Patel AJ, Honoré E, Lesage F, Fink M, Romey G, Lazdunski M, Inhalational anesthetics activate two-pore-domain background K+ channels, in Nature Neuroscience, vol. 2, n. 5, May 1999, pp. 422–6, DOI:10.1038/8084, PMID 10321245.
  22. ^ Gray AT, Zhao BB, Kindler CH, Winegar BD, Mazurek MJ, Xu J, Chavez RA, Forsayeth JR, Yost CS, Volatile anesthetics activate the human tandem pore domain baseline K+ channel KCNK5, in Anesthesiology, vol. 92, n. 6, Jun 2000, pp. 1722–30, DOI:10.1097/00000542-200006000-00032, PMID 10839924.
  23. ^ Rogawski MA, Bazil CW, New molecular targets for antiepileptic drugs: alpha(2)delta, SV2A, and K(v)7/KCNQ/M potassium channels, in Current Neurology and Neuroscience Reports, vol. 8, n. 4, Jul 2008, pp. 345–52, DOI:10.1007/s11910-008-0053-7, PMC 2587091, PMID 18590620.
  24. ^ D. A. Doyle, J. Morais Cabral e R. A. Pfuetzner, The structure of the potassium channel: molecular basis of K+ conduction and selectivity, in Science (New York, N.Y.), vol. 280, n. 5360, 3 aprile 1998, pp. 69–77. URL consultato il 24 maggio 2017.
  25. ^ R. MacKinnon, S. L. Cohen e A. Kuo, Structural conservation in prokaryotic and eukaryotic potassium channels, in Science (New York, N.Y.), vol. 280, n. 5360, 3 aprile 1998, pp. 106–109. URL consultato il 24 maggio 2017.
  26. ^ C. Armstrong, The vision of the pore, in Science (New York, N.Y.), vol. 280, n. 5360, 3 aprile 1998, pp. 56–57. URL consultato il 24 maggio 2017.
  27. ^ The Nobel Prize in Chemistry 2003, su nobelprize.org. URL consultato il 24 maggio 2017.
  28. ^ Mikko Hellgren, Lars Sandberg e Olle Edholm, A comparison between two prokaryotic potassium channels (KirBac1.1 and KcsA) in a molecular dynamics (MD) simulation study, in Biophysical Chemistry, vol. 120, n. 1, 1º marzo 2006, pp. 1–9, DOI:10.1016/j.bpc.2005.10.002. URL consultato il 24 maggio 2017.
  29. ^ Youxing Jiang, Alice Lee e Jiayun Chen, Crystal structure and mechanism of a calcium-gated potassium channel, in Nature, vol. 417, n. 6888, 30 maggio 2002, pp. 515–522, DOI:10.1038/417515a. URL consultato il 25 maggio 2017.
  30. ^ Chunguang Kong, Weizhong Zeng e Sheng Ye, Distinct gating mechanisms revealed by the structures of a multi-ligand gated K(+) channel, in eLife, vol. 1, 13 dicembre 2012, pp. e00184, DOI:10.7554/eLife.00184. URL consultato il 25 maggio 2017.
  31. ^ Yu Cao, Xiangshu Jin e Hua Huang, Crystal structure of a potassium ion transporter, TrkH, in Nature, vol. 471, n. 7338, 17 marzo 2011, pp. 336–340, DOI:10.1038/nature09731. URL consultato il 25 maggio 2017.
  32. ^ Peng Yuan, Manuel D. Leonetti e Alexander R. Pico, Structure of the Human BK Channel Ca2+-Activation Apparatus at 3.0 Å Resolution, in Science (New York, N.Y.), vol. 329, n. 5988, 9 luglio 2010, pp. 182–186, DOI:10.1126/science.1190414. URL consultato il 25 maggio 2017.
  33. ^ Yunkun Wu, Yi Yang e Sheng Ye, Structure of the gating ring from the human large-conductance Ca2+-gated K+ channel, in Nature, vol. 466, n. 7304, pp. 393–397, DOI:10.1038/nature09252.
  34. ^ Y. Jiang, A. Pico e M. Cadene, Structure of the RCK domain from the E. coli K+ channel and demonstration of its presence in the human BK channel, in Neuron, vol. 29, n. 3, 1º marzo 2001, pp. 593–601. URL consultato il 25 maggio 2017.
  35. ^ Christoph Antz e Bernd Fakler, Fast Inactivation of Voltage-Gated K(+) Channels: From Cartoon to Structure, in News in Physiological Sciences: An International Journal of Physiology Produced Jointly by the International Union of Physiological Sciences and the American Physiological Society, vol. 13, 1º agosto 1998, pp. 177–182. URL consultato il 25 maggio 2017.
  36. ^ V. B. Luzhkov e J. Åqvist, Ions and blockers in potassium channels: insights from free energy simulations, in Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics, vol. 1747, n. 1, 14 febbraio 2005, pp. 109–120, DOI:10.1016/j.bbapap.2004.10.006. URL consultato il 25 maggio 2017.
  37. ^ Victor B. Luzhkov, Fredrik Osterberg e Johan Aqvist, Structure-activity relationship for extracellular block of K+ channels by tetraalkylammonium ions, in FEBS letters, vol. 554, n. 1-2, 6 novembre 2003, pp. 159–164. URL consultato il 25 maggio 2017.
  38. ^ David J. Posson, Jason G. McCoy e Crina M. Nimigean, The voltage-dependent gate in MthK potassium channels is located at the selectivity filter, in Nature Structural & Molecular Biology, vol. 20, n. 2, 1º febbraio 2013, pp. 159–166, DOI:10.1038/nsmb.2473. URL consultato il 25 maggio 2017.
  39. ^ K. L. Choi, C. Mossman e J. Aubé, The internal quaternary ammonium receptor site of Shaker potassium channels, in Neuron, vol. 10, n. 3, 1º marzo 1993, pp. 533–541. URL consultato il 25 maggio 2017.
  40. ^ Kene N. Piasta, Douglas L. Theobald e Christopher Miller, Potassium-selective block of barium permeation through single KcsA channels, in The Journal of General Physiology, vol. 138, n. 4, 1º ottobre 2011, pp. 421–436, DOI:10.1085/jgp.201110684. URL consultato il 25 maggio 2017.
  41. ^ J. Neyton e C. Miller, Potassium blocks barium permeation through a calcium-activated potassium channel, in The Journal of General Physiology, vol. 92, n. 5, 1º novembre 1988, pp. 549–567. URL consultato il 25 maggio 2017.
  42. ^ Steve W. Lockless, Ming Zhou e Roderick MacKinnon, Structural and thermodynamic properties of selective ion binding in a K+ channel, in PLoS biology, vol. 5, n. 5, 1º maggio 2007, pp. e121, DOI:10.1371/journal.pbio.0050121. URL consultato il 25 maggio 2017.
  43. ^ Y. Jiang e R. MacKinnon, The barium site in a potassium channel by x-ray crystallography, in The Journal of General Physiology, vol. 115, n. 3, 1º marzo 2000, pp. 269–272. URL consultato il 25 maggio 2017.
  44. ^ Yee Ling Lam, Weizhong Zeng e David Bryant Sauer, The conserved potassium channel filter can have distinct ion binding profiles: Structural analysis of rubidium, cesium, and barium binding in NaK2K, in The Journal of General Physiology, vol. 144, n. 2, 25 maggio 2017, pp. 181–192, DOI:10.1085/jgp.201411191. URL consultato il 25 maggio 2017.
  45. ^ Rui Guo, Weizhong Zeng e Hengjun Cui, Ionic interactions of Ba2+ blockades in the MthK K+ channel, in The Journal of General Physiology, vol. 144, n. 2, 25 maggio 2017, pp. 193–200, DOI:10.1085/jgp.201411192. URL consultato il 25 maggio 2017.
  46. ^ Susan I. V. Judge e Christopher T. Bever Jr., Potassium channel blockers in multiple sclerosis: Neuronal Kv channels and effects of symptomatic treatment, in Pharmacology & Therapeutics, vol. 111, n. 1, 1º luglio 2006, pp. 224–259, DOI:10.1016/j.pharmthera.2005.10.006. URL consultato il 25 maggio 2017.
  47. ^ G. Krapivinsky, E. A. Gordon e K. Wickman, The G-protein-gated atrial K+ channel IKAch is a heteromultimer of two inwardly rectifying K+-channel proteins, in Nature, vol. 374, 1º marzo 1995, pp. 135–141, DOI:10.1038/374135a0. URL consultato il 25 maggio 2017.
  48. ^ (EN) Shawn Corey, Grigory Krapivinsky e Luba Krapivinsky, Number and Stoichiometry of Subunits in the Native Atrial G-protein-gated K+ Channel, IKACh, in Journal of Biological Chemistry, vol. 273, n. 9, 27 febbraio 1998, pp. 5271–5278, DOI:10.1074/jbc.273.9.5271. URL consultato il 25 maggio 2017.
  49. ^ M. T. Kunkel e E. G. Peralta, Identification of domains conferring G protein regulation on inward rectifier potassium channels, in Cell, vol. 83, n. 3, 3 novembre 1995, pp. 443–449. URL consultato il 25 maggio 2017.
  50. ^ Kevin Wickman, Grigory Krapivinsky e Shawn Corey, Structure, G Protein Activation, and Functional Relevance of the Cardiac G Protein-Gated K+ Channel, IKACh, in Annals of the New York Academy of Sciences, vol. 868, 1º aprile 1999, pp. 386–398, DOI:10.1111/j.1749-6632.1999.tb11300.x. URL consultato il 25 maggio 2017.

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