| Batroxobina | |
|---|---|
| Caratteristiche generali | |
| Formula bruta o molecolare | ? |
| Massa molecolare (u) | ? |
| Numero CAS | |
| Numero EINECS | 232-918-4 |
| Codice ATC | B02 |
| DrugBank | DBDB09005 |
| Dati farmacologici | |
| Modalità di somministrazione | topica e endovenosa |
| Indicazioni di sicurezza | |
Batroxobina o reptilasi è una serina proteasi, a struttura glicoproteica,[1] ottenuta dal veleno di alcuni serpenti, tra cui in particolare la vipera Bothrops atrox,[2][3][4] ma anche da Bothrops moojeni e Bothrops jararaca.
La proteina viene purificata con opportuni procedimenti cromatografici ed è impiegata per favorire l'emostasi.
Farmacodinamica
[modifica | modifica wikitesto]Batroxobina agisce direttamente sul fibrinogeno determinando la produzione di un monomero di fibrina che può essere successivamente convertito dalla trombina in un coagulo di fibrina. Per ragioni non ancora completamente chiarite batroxobina si lega al fibrinogeno in modo distinto dalla trombina, ed in contrasto con quest'ultima, che rilascia fibrinopeptide A e B dai domini NH2 terminali delle catena α (alfa) e β (beta) di fibrinogeno, rispettivamente, batroxobina rilascia solo fibrinopeptide A.[5][6]
A dosaggi elevati il composto agisce da anticoagulante inducendo uno stato di ipofibrinogenemia.
Per il peculiare meccanismo d'azione il composto risulta efficace in tutti i difetti della coagulazione che, nella cascata coagulativa, si verificano a monte della trasformazione del fibrinogeno in fibrina.
La molecola non viene inattivata dall'eparina o da anticoagulanti equivalenti.
Usi clinici
[modifica | modifica wikitesto]Il composto trova indicazione in tutte quelle situazioni in cui si voglia ottenere un aumento della coagulabilità del sangue a livello distrettuale, ad esempio in caso di epistassi, nelle emorragie post adenotonsillectomia e nelle estrazioni dentarie.[7] Viene anche utilizzato nella profilassi e prevenzione delle emorragie perioperatorie, prima di determinati interventi chirurgici. Esistono comunque dubbi sulla sua reale efficacia con queste indicazioni.[8]
La soluzione di batroxobina disponibile in commercio può essere adoperata anche per applicazioni locali su ferite emorragiche come, ad esempio, nel caso di traumatismi minimi oppure a seguito di estrazioni dentarie.
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ N. Tanaka, H. Nakada; N. Itoh; Y. Mizuno; M. Takanishi; T. Kawasaki; S. Tate; F. Inagaki; I. Yamashina, Novel structure of the N-acetylgalactosamine containing N-glycosidic carbohydrate chain of batroxobin, a thrombin-like snake venom enzyme., in J Biochem, vol. 112, n. 1, Lug 1992, pp. 68-74, PMID 1429511.
- ^ K. Stocker, GH. Barlow, The coagulant enzyme from Bothrops atrox venom (batroxobin)., in Methods Enzymol, vol. 45, 1976, pp. 214-23, PMID 1011993.
- ^ HC. Castro, RB. Zingali; MG. Albuquerque; M. Pujol-Luz; CR. Rodrigues, Snake venom thrombin-like enzymes: from reptilase to now., in Cell Mol Life Sci, vol. 61, n. 7-8, Apr 2004, pp. 843-56, DOI:10.1007/s00018-003-3325-z, PMID 15095007.
- ^ SM. Serrano, The long road of research on snake venom serine proteinases., in Toxicon, vol. 62, Feb 2013, pp. 19-26, DOI:10.1016/j.toxicon.2012.09.003, PMID 23010164.
- ^ DL. Aronson, Comparison of the actions of thrombin and the thrombin-like venom enzymes ancrod and batroxobin., in Thromb Haemost, vol. 36, n. 1, Ago 1976, pp. 9-13, PMID 1036831.
- ^ TT. Vu, AR. Stafford; BA. Leslie; PY. Kim; JC. Fredenburgh; JI. Weitz, Batroxobin binds fibrin with higher affinity and promotes clot expansion to a greater extent than thrombin., in J Biol Chem, vol. 288, n. 23, Giu 2013, pp. 16862-71, DOI:10.1074/jbc.M113.464750, PMID 23612970.
- ^ M. Verstraete, J. Tyberghein; Y. De Greef; L. Daems; A. Van Hoof, Double-blind trials with ethamsylate, batroxobin or tranexamic acid on blood loss after adenotonsillectomy., in Acta Clin Belg, vol. 32, n. 2, 1977, pp. 136-41, PMID 331827.
- ^ Z. Zeng, P. Xiao; J. Chen; Y. Wei, Are batroxobin agents effective for perioperative hemorrhage in thoracic surgery? A systematic review of randomized controlled trials., in Blood Coagul Fibrinolysis, vol. 20, n. 2, Mar 2009, pp. 101-7, DOI:10.1097/MBC.0b013e3283254532, PMID 19786937.
