Metilmalonato-semialdeide deidrogenasi (acilante)

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metilmalonato-semialdeide deidrogenasi (acilante)
Modello tridimensionale dell'enzima
Metilmalonato-semialdeide deidrogenasi tetramer, Bacillus subtilis
Numero EC1.2.1.27
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
2-metil-3-ossopropanoato:NAD+ 3-ossidoreduttasi (CoA-propanoilante)
Altri nomi
MSDH; MMSA deidrogenasi
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La metilmalonato-semialdeide deidrogenasi (acilante) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

2-metil-3-ossopropanoato + CoA + H2O + NAD+ propanoil-CoA + HCO3- + NADH

L'enzima converte anche il 3-ossopropanoato in acetil-CoA. La reazione avviene in due passaggi, con il processo di decarbossilazione che precede il legame del CoA. Come prodotto finale è rilasciato bicarbonato anziché CO2.

  • Dubourg, H., Stines-Chaumeil, C., Didierjean, C., Talfournier, F., Rahuel-Clermont, S., Branlant, G. and Aubry, A., Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction data of methylmalonate-semialdehyde dehydrogenase from Bacillus subtilis, in Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr., vol. 60, 2004, pp. 1435–1437, Entrez PubMed 15272169.
  • Sokatch, J.R., Sanders, L.E. and Marshall, V.P., Oxidation of methylmalonate semialdehyde to propionyl coenzyme A in Pseudomonas aeruginosa grown on valine, in J. Biol. Chem., vol. 243, 1968, pp. 2500–2506, Entrez PubMed 4297649.
  • Stines-Chaumeil, C., Talfournier, F. and Branlant, G., Mechanistic characterization of the MSDH (methylmalonate semialdehyde dehydrogenase) from Bacillus subtilis, in Biochem. J., vol. 395, 2006, pp. 107–115, Entrez PubMed 16332250.
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