Fumarato idratasi

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fumarato idratasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC4.2.1.2
ClasseLiasi
Nome sistematico
(S)-malato idro-liasi (forma fumarato)
Altri nomi
fumarasi; L-malato idro-liasi
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La fumarato idratasi (o fumarasi) è un enzima, appartenente alla classe delle liasi, che è coinvolto nel ciclo di Krebs e che catalizza l'idratazione (aggiunta di una molecola di H2O mediante un doppio legame) del fumarato in L-malato. Catalizza la seguente reazione:

(S)-malatofumarato + H2O

Vi sono due classi di fumarasi: la classe I e la classe II.[1] La classificazione dipende dalla disposizione delle loro subunità relative, dalla necessità di metallo e dalla loro stabilità termica. Le fumarasi di classe I sono in grado di modificare lo stato o diventare inattive se sottoposte a calore o radiazioni, sono sensibili all'anione superossido, sono dipendenti dal ferro II (Fe2+) e sono proteine dimeriche, comprensive di circa 120 kD. Le fumarasi di classe II si trovano nei procarioti e negli eucarioti; sono enzimi tetramerici di 200.000 D che contengono tre distinti segmenti di amminoacidi significativamente omologhi. Sono anche indipendenti dal ferro e termo-stabili. I procarioti sono noti per avere tre diverse forme di fumarasi: fumarasi A, fumarasi B e fumarasi C. Quest'ultima fa parte delle fumarasi di classe II, mentre le fumarasi A e le fumarasi B sono classificate come di classe I.[2]

  1. ^ Lynch AM, Morton CC, FH (fumarate hydratase)., su atlasgeneticsoncology.org, Atlas of Genetics and Cytogenetics in Oncology and Haematology, 1º luglio 2006.
  2. ^ Estévez M, Skarda J, Spencer J, Banaszak L, Weaver TM, X-ray crystallographic and kinetic correlation of a clinically observed human fumarase mutation, in Protein Sci., vol. 11, n. 6, giugno 2002, pp. 1552–7, DOI:10.1110/ps.0201502, PMC 2373640, PMID 12021453.
  • Alberty, R.A. Fumarase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. e Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 5, Academic Press, New York, 1961, pp. 531–544.
  • Kanarek, L. e Hill, R.L. The preparation and characterization of fumarase from swine heart muscle. J. Biol. Chem. 239 (1964) 4202–4206. Entrez PubMed 14247669

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