Discussione:Gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi (fosforilante)

devo ancora completarlo e mettere i collegamenti. lo farò al più presto,grazie.

non sono espertissimo del campo, ma sei sicuro che siano tutti enzimi diversi?io ogni caso,articoli molto ben fatti, complimenti

Sei sicuro che viene utilizzata una molecola di ATP e non semplicemente il gruppo fosfato libero. Se fosse così come dici tu allora ci sarebbe bilancio di produzione ATP finale diversa da quella descritta nei libri. Infatti è così; perché anche arsenato (che è un veleno) quando entra nella cellula blocca liberazione del ATP della tappa successiva della glicolisi mettendosi al posto del P inorganico.

Sollevo dubbi sull'inflenza del sito adenilico presente nell'enzima sul meccanismo di reazione in due step, in quanto in questa reazione secondo me vi è la sola presenza del fosfato inorganico, dato che la fosforilazione dell'ADP avverrà poi nello step successivo della glicolisi. Non trovo fonti riguardo la correlazione tra la conformazione del sito di legame (con presenza di siti che legano ATP, presente in questa reazione come fattore allosterico negativo) e i due step di reazione. --Fbet1 (msg) 11:36, 9 ott 2017 (CEST)[rispondi]

Modifico comunque la parte riguardante l'origine del gruppo fosfato, perchè non viene donato da un ATP.

Vi invito a modificare il secondo passaggio del meccanismo di reazione: dopo la deprotonazione, sul NAD+ viene trasferito uno ione idruro H- e non lo stesso protone strappato dall'istidina (anche perché altrimenti il nad non si ridurrebbe)