Discussione:Cinetica di Michaelis-Menten

grazie!se passo la prova in itinere di enzimologia vi offro una birra!

Bisogna inserire un link in ingresso. Inoltre la voce è palesemente insufficiente. Tuttavia esiste | una buona pagina nella versione inglese. Appena ho tempo la traduco. -- SunRise per scrivermi premi qui, ma non con il dito! ;-) 01:49, 23 nov 2006 (CET)[rispondi]

Inserito il link opportuno. Vado a nanna! -- SunRise per scrivermi premi qui, ma non con il dito! ;-) 02:00, 23 nov 2006 (CET)[rispondi]

Sarebbe opportuno, per completare l'articolo, inserire una sezione che tratti l'effetto dei vari inibitori enzimatici (competitivi, non competitivi e incompetitivi) sulla cinetica di Michaelis-Menten. Se qualcuno possedesse del buon materiale al riguardo potrebbe contribuire ad arricchire la voce. --Cisco79 03:07, 5 mar 2007 (CET)[rispondi]

Sarebbe buono inserire, oltre alla sezione sull'inibizione, anche un accenno al grafico dei doppi reciproci di lineweaver-burke.. --Antoo (msg) 20:39, 20 dic 2009 (CET)[rispondi]

C'e' un errore nella definizione di stato stazionario: non e' quello in cui non c'e' piu' enzima libero, ma lo stato stazionario e' quella condizione nella quale la concentrazione del complesso ES e' costante nel tempo (almeno in quello della osservazione sperimentale)

Hai ragione. Ho modificato di conseguenza cercando di chiarire meglio il concetto (che successivamente viene ripreso nella trattazione matematica). --Cisco79 16:16, 7 dic 2007 (CET)[rispondi]

l'equazione qui riportata non è quella di Michaelis Menten ma quella di Briggs Haldane (confrontare i Km nei due casi per convicersene)

Un altro errore sta nella definizione della costante di Michaelis-Menten: è un pò inappropriato definirla come la costante che identifica l'affinità dell'enzima per il suo substrato, inquanto questa relazione è vera solo quando la k2 della relazione è molto minore di k-1 e quindi diventa trascurabile;di conseguenza il rapporto diventa k-1/k1,definito costante di dissociazione,che identifica l'affinità per il substrato.Cosa questa che accade in poche reazioni enzimatiche.Sarebbe più opportuno introdurre il concetto di costante k catalitica e spiegare come il rapporto tra quest'ultima e la Km sia indice dell'efficenza dell'enzima e metodo per il confronto dell'attività di diversi enzimi.

La seconda figura (quella intitolata: "Grafico che mostra l'andamento della velocità di reazione enzimatica in funzione della concentrazione di substrato.") è sbagliata perchè la velocità diventa praticamente uguale a Vmax per un valore di S di circa 3,5 Km. Dal punto di vista matematico, quando S = 4 Km, la v = (4/5)Vmax. Detto brevemente quella curva NON è una iperbole rettangola. E' facile creare una figura corretta con programmi tipo GeoGebra. Altro punto: sarebbe bene trattare la forma reversibile della Michaelis-Menten, perchè è la forma più pertinente nelle situazioni in vivo, dove il prodotto è presente e mlte reazioni sono di fatto reversibili (come nella glicolisi/gluconeogenesi). --Pieroangelo.morandini (msg) 17:11, 4 mag 2023 (CEST)[rispondi]