Malato deidrogenasi (decarbossilante) | |
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Modello tridimensionale dell'enzima | |
Numero EC | 1.1.1.39 |
Classe | Ossidoreduttasi |
Nome sistematico | |
(S)-malato: NAD+ ossidoreduttasi (decarbossilante) | |
Altri nomi | |
enzima 'malico'; carbossilasi malico-piruvico; enzima malico NAD-specifico; enzima NAD-malico | |
Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
Fonte: IUBMB | |
La malato deidrogenasi decarbossilante, chiamato anche enzima malico, è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la decarbossilazione ossidativa seguente:
La reazione è reversibile, sebbene l'equilibrio risulti molto spostato verso i prodotti.
Esistono numerose isoforme di malato deidrogenasi, che variano in base al substrato e al coenzima utilizzato. Questa forma in particolare è stata rinvenuta solo nelle piante, soprattutto all'interno dei mitocondri (in quantità molto minori anche nel citosol e nei cloroplasti). è in grado di utilizzare come cofattore sia NAD+ che NADP+, pur mostrando maggiore affinità per il primo, e non è in grado di legare, e quindi di decarbossilare, l'ossaloacetato.
Similmente alle altre isoforme, questo enzima necessita di uno ione bivalente come Mg2+, Co2+ o Mn2+ per poter funzionare.
Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- (EN) R. T. Wedding, Malic Enzymes of Higher Plants: Characteristics, Regulation, and Physiological Function (PDF), in Plant Physiology, vol. 90, n. 2, giugno 1989, pp. 367-371, DOI:10.1104/pp.90.2.367, PMID 16666776.
- (EN) A. R. Macrae, Isolation and properties of a 'malic' enzyme from cauliflower bud mitochondria (PDF), in Biochemical Journal, vol. 122, n. 4, 1º maggio 1971, pp. 495-501, DOI:10.1042/bj1220495, PMID 4399380.
Voci correlate
[modifica | modifica wikitesto]- malato deidrogenasi
- malato deidrogenasi (decarbossilante l'ossaloacetato)
- malato deidrogenasi (decarbossilante l'ossaloacetato) (NADP+)
- malato deidrogenasi (NADP+)
- D-malato deidrogenasi (decarbossilante)
Collegamenti esterni
[modifica | modifica wikitesto]- (EN) EC 1.1.1.39, su enzyme-database.org.