| beta-glucosidasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 3.2.1.21 |
| Classe | Idrolasi |
| Nome sistematico | |
| β-D-glucoside glucoidrolasi | |
| Altri nomi | |
| gentiobiasi; cellobiasi; emulsina; elaterasi; aril-β-glucosidasi; β-D-glucosidasi; β-glucoside glucoidrolasi; arbutinasi; amigdalinasi; p-nitrofenil β-glucosidasi; primeverosidasi; amigdalasi; limarasi; salicilinasi; β-1,6-glucosidasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
| beta-glucosidasi (acida) | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | GBA GLUC |
| Entrez | 2629 |
| Locus | Chr. 1 q22 |
| Proteina | |
| Numero CAS | |
| OMIM | 606463 |
| UniProt | P04062 |
| Enzima | |
| Numero EC | 3.2.1.21 |
| beta-glucosidasi (acida, citosolica) | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | GBA3 |
| Entrez | 57733 |
| Locus | Chr. 4 p15.31 |
| Proteina | |
| Numero CAS | |
| OMIM | 606619 |
| UniProt | Q9H227 |
| Enzima | |
| Numero EC | 3.2.1.21 |
La beta-glucosidasi è un enzima appartenente alla classe delle idrolasi, che agisce sui legami β-glicosidici dei polisaccaridi, idrolizzando i residui terminali di β-D-glucosio e generandone il rilascio. L'enzima presenta una buona specificità anche per residui di β-D-galattosidi, α-L-arabinosidi, β-D-xilosidi e β-D-fucosidi.
L'enzima è necessario per la digestione della cellulosa ed è dunque necessario per gli organismi (funghi o batteri) che la usano come fonte di energia.
Nell'uomo l'enzima ha localizzazione lisosomiale. La sua carenza è alla base della malattia di Gaucher.
Bibliografia
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