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monoprenil isoflavone epossidasi
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Numero EC	1.14.99.34
Classe	Ossidoreduttasi
Nome sistematico
7-O-metilluteone,NADPH:O2 ossidoreduttasi
Altri nomi
monoprenil isoflavone monoossigenasi; 7-O-metilluteone:O2 ossidoreduttasi
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
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La monoprenil isoflavone epossidasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

7-O-metilluteone + NADPH + H⁺ + O₂ ⇄ derivati di diidrofurano + NADP⁺ + H₂O

L'enzima è una flavoproteina (FAD), con alta specificità per il monoprenil isoflavone. Il prodotto della reazione di epossidazione del prenile contiene un atomo di ossigeno che deriva dall'O₂, ma non dall'H₂O. La reazione è lenta ed il substrato viene convertito non enzimaticamente nel corrispondente derivato diidrofurano. L'enzima del fungo Botrytis cinerea è indotto da un substrato analogo, la 6-prenilnaringenina.

• Tanaka, M. and Tahara, S., FAD-dependent epoxidase as a key enzyme in fungal metabolism of prenylated flavonoids, in Phytochemistry, vol. 46, 1997, pp. 433–439.

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