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triptofano 5-monoossigenasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC	1.14.16.4
Classe	Ossidoreduttasi
Nome sistematico
L-triptofano,tetraidrobiopterina:ossigeno ossidoreduttasi (5-idrossilante)
Altri nomi
L-triptofano idrossilasi; acido indoleacetico 5-idrossilasi; triptofano 5-idrossilasi; triptofano idrossilasi
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
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La triptofano 5-monoossigenasi (nota anche come triptofano idrossilasi, o TPH) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

L-triptofano + tetraidrobiopterina + O₂ ⇄ 5-idrossi-L-triptofano + 4a-idrossitetraidrobiopterina

L'enzima interviene nell'idrossilazione in posizione 5 del triptofano, portando alla formazione del 5-idrossitriptofano, intermedio da cui origina la serotonina. Il centro attivo dell'enzima contiene ferro(II) mononucleare. La sua attività può essere incrementata variandone il grado di fosforilazione: una protein chinasi attivata dal calcio (ad esempio la protein chinasi A) induce la fosforilazione dell'enzima, portandolo dalla forma inattiva (defosforilata) a quella attiva (fosforilata).

La 4a-idrossitetraidrobiopterina generata può deidratarsi a 6,7-diidrobiopterina, sia spontaneamente, sia mediante l'azione della 4a-idrossitetraidrobiopterina deidratasi (numero EC 4.2.1.96^[1]). La 6,7-diidrobiopterina può essere enzimaticamente ridotta a tetraidrobiopterina (dalla 6,7-diidropteridina reduttasi, numero EC 1.5.1.34^[2]) o lentamente si trasforma nel composto più stabile 7,8-diidrobiopterina.

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