Alcol deidrogenasi

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alcol deidrogenasi
Alcol deidrogenasi umana
Numero EC	1.1.1.1
Classe	Ossidoreduttasi
Nome sistematico
alcol:NAD+ ossidoreduttasi
Altri nomi
aldeide reduttasi; ADH
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
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La alcol deidrogenasi (ADH) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione. Si tratta di una reazione reversibile che avviene nel citosol.

alcol + NAD⁺ ⇄ aldeide o chetone + NADH + H⁺

Si tratta di una proteina con un dito di zinco (per funzionare, ADH richiede la presenza di zinco), che agisce su alcoli primari e secondari. Negli animali, ma non nei lieviti, agisce anche su alcoli secondari ciclici.

Nell'uomo e in molti altri animali il ruolo metabolico è quello di catabolizzare alcoli che altrimenti sarebbero tossici. Nel lievito e in molti batteri essi catalizzano la reazione opposta (formazione di alcoli a partire da aldeidi) come parte della fermentazione alcolica.

Questo enzima è quindi il responsabile della catalisi dell'etanolo e del metanolo. L'etanolo viene convertito in acetaldeide, mentre il metanolo in formaldeide, composto notoriamente tossico in grado di ledere la vista e in grandi quantità condurre alla morte: ciò significa che il pericolo conseguente all'ingestione di metanolo non deriva dal composto in sé, ma dall'azione catalitica dell'alcol deidrogenasi. Un buon modo per risolvere casi clinici di questo tipo è quello di somministrare quantità maggiori di etanolo che viene convertito in acetaldeide: l'alcol deidrogenasi infatti presenta un'affinità maggiore per l'etanolo, che funge da inibitore competitivo nei confronti del metanolo, e dunque in uguali concentrazioni l'alcol deidrogenasi si lega al primo ignorando il secondo che viene eliminato tramite i reni. Nei bambini al di sotto dei 5 anni la tossicità di alcol è più elevata a causa della fisiologica carenza di alcol-deidrogenasi epatica. Nel bambino 5ml/kg di alcol assoluto possono essere letali; per un bambino di 15 kg è già pericolosa la dose di 25 ml.

Esistono diversi altri tipi di alcol deidrogenasi, tutte appartenenti alla sotto-sottoclasse EC 1.1.1, come:

• alcol deidrogenasi (NADP+), che utilizza NADP⁺ come coenzima;
• allil-alcol deidrogenasi;
• alcol deidrogenasi (NAD(P)+);
• aril-alcol deidrogenasi;
• aril-alcol deidrogenasi (NADP+);
• 3-idrossibenzil-alcol deidrogenasi;
• perillil-alcol deidrogenasi;
• (alcol a lunga catena) deidrogenasi;
• coniferil-alcol deidrogenasi;
• cinnamil-alcol deidrogenasi;
• alcol deidrogenasi (accettore) (appartenente alla sotto-sottoclasse EC 1.1.99).

L'alcol deidrogenasi classe I metabolizza la maggior parte dell'alcol, in quanto presenta il maggior grado di affinità. Nonostante alcol deidrogenasi classe II e classe II abbiano bassa affinità con il substrato, svolgono un ruolo fondamentale nel metabolismo dell'etanolo quando quest'ultimo è presente in alta concentrazione; in questo caso, questi enzimi lo metabolizzano velocemente aiutando nella reazione.

L'alcol deidrogenasi viene inibita dal farmaco fomepizolo, utilizzato per trattare il glicole etilenico o overdose da metanolo.

• Brändén, G.-I., Jörnvall, H., Eklund, H. e Furugren, B. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd edn, vol. 11, Academic Press, New York, 1975, pp. 103–190.
• Jörnvall, H. Differences between alcohol dehydrogenases. Structural properties and evolutionary aspects. Eur. J. Biochem. 72 (1977) 443–452. Entrez PubMed 320001
• Negelein, E. e Wulff, H.-J. Diphosphopyridinproteid ackohol, acetaldehyd. Biochem. Z. 293 (1937) 351–389.
• Sund, H. e Theorell, H. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. e Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1963, pp. 25–83.
• Theorell, H. Kinetics and equilibria in the liver alcohol dehydrogenase system. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 20 (1958) 31–49. Entrez PubMed 13605979

• Sistema microsomiale di ossidazione dell'etanolo

• Wikimedia Commons contiene immagini o altri file su alcol deidrogenasi

• (EN) alcohol dehydrogenase, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.

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